Walter Gilbert, biochemik amerykański, zaproponował bardzo interesujące wyjaśnienie, pasujące szczególnie dobrze do przypadku genu globiny. Według koncepcji Gilberta w ewolucji gen globinowy nie powstał od razu jako pojedynczy, nieprzerwany fragment sekwencji DNA. Jego obecne trzy egzony stanowiły kiedyś geny trzech osobnych białek, które ewoluowały oddzielnie i zupełnie niezależnie od siebie. Dopiero przypadkowe przetasowanie egzonów w genomie sprawiło, że znalazły się one blisko siebie, przedzielone niewielkimi wstawkami odpowiadającymi dzisiejszym intronom. Wówczas też po raz pierwszy owe przedzielające wstawki zostały wycięte w procesie obróbki posttranskrypcyjnej i powstać mogła globina o znanej dziś sekwencji. Nie trzeba dodawać, że kombinacja sekwencji aminokwasowych, kodowanych przez trzy egzony globiny w jedno funkcjonalne białko, okazała się wyjątkowo sprawnie działającą całością. Według tej koncepcji ewolucja, zamiast żmudnego udoskonalania przez mutację jednej długiej sekwencji, próbuje nowych kombinacji już dojrzałych i sprawdzonych w funkcjonujących białkach sekwencji mniejszych egzonów. Podobnie jak w przypadku wspomnianej uprzednio konstrukcji nowego genu poprzez duplikację i zmianę genu już istniejącego, mechanizm postulowany przez Gilberta mógłby być jednym ze źródeł genów w ewolucji. W przypadku globiny mechanizm ten dobrze tłumaczy fakt, iż każdy z egzonów koduje jakby wydzieloną domenę przestrzenną całej cząsteczki. Każda z tych domen mogła być kiedyś niezależnie funkcjonującym białkiem. Model Gilberta nie tłumaczy jednak przypadku, w którym egzony są zbyt krótkie, aby mogły kodować niezależną domenę przestrzenną w cząsteczce białka.