Użycie znakowanych radioaktywnością aminokwasów pozwoliło wykazać, że procesy biosyntezy białka — ten największy dotąd sekret żywej komórki — można bez większych trudności badać w zwyczajnej szklanej probówce. Wystarczy w tym celu rozbić komórki bakterii Escherichia coli i do uzyskanego ekstraktu bez- komórkowego dodać aminokwasów (wśród nich radioaktywnych) oraz związku zawierającego wiązanie wysokoenergetyczne, by obserwować wbudowywanie się piętna radioaktywnego do białek. Ekstrakt z Escherichia coli, nazywany też często układem bezkomórkowym, zawiera rybosomy, bakteryjny mRNA, różne tRNA oraz pewne enzymy konieczne do funkcjonowania aparatu biosyntezy. Po wyczerpaniu się własnego mRNA system może funkcjonować również na mRNA dodanych z zewnątrz. Po translacji zsyntetyzowany peptyd ulega często dodatkowej obróbce, zanim tanie się właściwym, funkcjonalnym białkiem komórkowym. Oprócz wspomnianego już usuwania początkowej N-formylometioniny następować może enzymatyczne wycinanie całych fragmentów łańcucha peptydowego. Na przykład znany hormon peptydowy trzustki — insulina, syntetyzowany jest jako tak zwana proinsulina, forma nieaktywna fizjologicznie. Dopiero potranslacyjne wycięcie określonego fragmentu łańcucha daje aktywną fizjologicznie insulinę. Niektóre aminokwasy wchodzące w skład białek ulegają już po translacji modyfikacjom poprzez enzymatyczne dołączenie niewielkich grup bocznych, na przykład grupy hydroksylowej — OH.